Alfa-Amilaz
Alfa-amilaz, (α-amilaz), nişasta ve glikojen gibi alfa bağlantılı büyük polisakkaritlerin alfa bağlarını bunlardan daha kısa zincirler oluşturan dekstrin ve maltoza hidrolize eden bir enzimdir (AT numarası|3.2.1.1).[2]
| Alfa-amilaz | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||
| İnsan tükürük amilazı: kalsiyum iyonu soluk haki renginde görünür, klorür iyonu ise yeşil renktedir. PDB[1] | |||||||
| Tanımlayıcılar | |||||||
| EC numarası | 3.2.1.0 | ||||||
| CAS numarası | 9000-90-2 | ||||||
| Veritabanları | |||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||
| PRIAM | profile | ||||||
| PDB structures | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
| |||||||
| GH13 katalitik etki alanı | |
|---|---|
 Siklodekstrin glukanotransferaz (e.c.2.4.1.19) (cgtaz) | |
| Tanımlayıcılar | |
| Sembol | Alfa-amilaz |
İnsanlarda ve diğer memelilerde bulunan amilaz'ın ana formudur.[3] Gıda rezervi olarak nişasta içeren tohumlarda da bulunur ve birçok mantar tarafından salgılanır. Glikozit hidrolaz ailesi 13'ün bir üyesidir.
İnsanlarda, tükürük bezleri ve pankreasta salgılanır. Aktif bir enzimdir. Amilaz enzimi sindirim kanalının iki farklı bölgesinde görev yapar.
İnsan biyolojisinde
değiştirBirçok dokularda olmasına rağmen, amilaz en çok pankreas suyunda ve tükürük'te belirgindir ve her biri kendi insan a-amilaz izoformu vardır. İzoelektrik odaklama üzerinde farklı davranırlar ve ayrıca özel monoklonal antikorlar kullanılarak deney yaparken ayrılabilirler. İnsanlarda, tüm amilaz izoformları kromozom 1p21'e bağlanır (bkz. AMY1A).
Tükürük amilazı (ptyalin)
değiştirAmilaz tükürükte bulunur ve nişasta'yı maltoz ve dekstrin'e ayırır. İsveçli kimyager Jöns Jakob Berzelius tarafından adlandırılan bu amilaz formuna "ptyalin" de denir. Bu isim, madde tükürükten elde edildiği için Yunanca πτυω (tükürürüm) kelimesinden türetilmiştir.[4] Büyük, çözünmeyen nişasta moleküllerini çözünebilen nişastalara (amilodekstrin, eritrodekstrin ve akrodekstrin) art arda daha küçük nişastalara doğru parçalar ve sonunda maltoz üretir. Ptyalin doğrusal α(1,4) glikosidik bağ'lar üzerinde etki eder ancak bileşik hidroliz, dallı ürünler üzerinde etki eden bir enzim gerektirir. Tükürük amilazı mide'de gastrik asit tarafından etkisizleştirilir. pH 3.3'e ayarlanmış mide suyunda, ptyalin 37 °C'de 20 dakikada tamamen etkisizleşir. Buna karşılık, pH 4.3'te mide suyuna 150 dakika maruz kaldıktan sonra amilaz faaliyetinin %50'si kalır.[5] Hem nişasta, ptyalin için substrat hem de ürün (kısa glikoz zincirleri), onu mide asidinin etkisizleştirmesine karşı kısmen koruyabilir. pH 3.0'da tampona eklenen Ptyalin, 120 dakika içinde tamamen etkisizleştirilir ancak, %0.1 seviyesinde nişasta eklenmesi faaliyetin %10'unun kalmasına neden olur ve %1.0 seviyesinde nişastanın benzer şekilde eklenmesi 120 dakikada yaklaşık faaliyetin %40'ının kalmasına neden olur.[6]
 | Enzim ile ilgili bu madde taslak seviyesindedir. Madde içeriğini genişleterek Vikipedi'ye katkı sağlayabilirsiniz. |
Kaynakça
değiştir- ^ Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ (May 1996). "Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6 A resolution: implications for its role in the oral cavity". Acta Crystallographica D. 52 (Pt 3): 435-46. doi:10.1107/S0907444995014119
. PMID 15299664.
- ^ Kierulf P. "Amylase". Store Medisinske Leksikon. Store Norske Leksikon. 19 Ocak 2021 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 24 Ocak 2021.
- ^ Voet D, Voet JG (2005). Biochimie (2. bas.). Bruxelles: De Boeck. ss. 1583.
- ^ J. Berzelius (Ms. Esslinger, trans.), Traité de Chimie (Paris, France: Firmin Didot Frerès, 1833), vol. 7, page 156 10 Ekim 2021 tarihinde Wayback Machine sitesinde arşivlendi..
- ^ Fried M, Abramson S, Meyer JH (October 1987). "Passage of salivary amylase through the stomach in humans". Digestive Diseases and Sciences. 32 (10): 1097-103. doi:10.1007/bf01300195. PMID 3652896.
- ^ Rosenblum JL, Irwin CL, Alpers DH (May 1988). "Starch and glucose oligosaccharides protect salivary-type amylase activity at acid pH". The American Journal of Physiology. 254 (5 Pt 1): G775-80. doi:10.1152/ajpgi.1988.254.5.G775. PMID 2452576.
