Enzim: Revizyonlar arasındaki fark

Her katalizör gibi enzimler de bir tepkimenin [[aktivasyon enerjisi]]ni (''E''_a veya Δ''G''^‡) azaltarak çalışır ve böylece tepkime hızını çarpıcı şekilde artırır. Çoğu enzim tepkimesi, ona karşılık gelen ve katalizlenmeyen tepkimeden milyonlarca kere daha hızlıdır. Diğer katalizörler gibi enzimler de katalizledikleri tepkime sonucunda tükenmez, ve bu tepkimelerin [[kimyasal denge|dengesini]] değiştirmez. Ancak, diğer çoğu katalizörden farklı olarak enzimler çok daha özgüldür (spesifiktir). Enzimlerin 4000'den fazla biyokimyasal tepkimeyi katalizlediği bilinmektedir.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|author= Bairoch A.|year= 2000|title= The ENZYME database in 2000 |journal=Nucleic Acids Res|volume=28|pages=304–305304-305|pmid= 10592255|doi= 10.1093/nar/28.1.304 }}</ref>

Enzimlerin büyük çoğunluğu protein olmakla beraber, [[ribozim]] adlı bazı [[RNA]] molekülleri de tepkimeleri katalizler, bunun en iyi bilinen örneği [[ribozom]]u oluşturan bazı RNA'lardır.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Lilley D |title=Structure, folding and mechanisms of ribozymes |journal=Curr Opin Struct Biol |volume=15 |issue=3 |pages=313–23313-23 |year=2005 |pmid=15919196 |doi=10.1016/j.sbi.2005.05.002}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|author=Cech T |title=Structural biology. The ribosome is a ribozyme |journal=Science |volume=289 |issue=5481 |pages=878–9878-9 |year=2000 |pmid=10960319 |doi=10.1126/science.289.5481.878}}</ref>

[[19. yüzyıl]]da, [[Louis Pasteur]], [[maya]] tarafından şekerin [[alkol]]e dönüşmesini ([[fermantasyon]]u) araştırırken, fermantasyonun maya hücrelerinde bulunan bir canlı güç tarafından meydana geldiği sonucuna vardı. "Ferment" diye adlandırdığı bu etmenler sadece canlılarda işlev gördüğü düşünülüyordu. Pasteur, "alkol fermantasyonu yaşam ve maya hücrelerinin organizasyonu ile bağıntılıdır, hücrelerin ölüm ve çürümesiyle değil" diye yazmıştır.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Dubos J.|year= 1951|title= Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–18951822-1895)—chance-chance and the prepared mind|journal= Trends Biotechnol|volume=13|issue=12|pages=511–515511-515|pmid= 8595136 |doi=10.1016/S0167-7799(00)89014-9}}</ref>

1878'de Alman fizyolog [[Wilhelm Kühne]] (1837–19001837-1900) ilk defa ''[[:wikt:enzim]]'' terimini kullandı; sözcük [[Yunanca]] ''ἔνζυμον'''den ("maya içinde") türetilmişti, söz konusu süreci betimlemek için. Daha sonraları ''enzim'' sözcüğü canlı olmayan bileşikler (örneğin [[pepsin]]) için kullanılmış, canlılar tarafından üretilen kimyasal aktiviteler için de "ferment" sözcüğü kullanılmaya başlanmıştır.

Enzimlerin kristalleştirilebildiğinin gösterilmesi, onların yapılarını [[X ışını kristalografisi]] ile çözülmesini mümkün kıldı. Bu ilk defa [[David Chilton Phillips]] önderliğinde bir grup tarafından [[lizozim]] için başarıldı ve 1965'te yayımlandı<ref>{{Dergi kaynağı|author=Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR.|year= 1965|title= Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2&nbsp;Angstrom resolution |journal= Nature |volume=22|issue=206|pages=757–761757-761|pmid= 5891407|doi= 10.1038/206757a0}}</ref> (lizozim göz yaşında, tükürükte ve [[yumurta beyazı]]nda bulunan ve bakterilerin [[hücre duvarı]]nı sindiren bir enzimdir). Lizozimin yüksek çözülümlü yapısı yapısal biyoloji sahasının ve enzimlerin nasıl çalışıtığının atomik düzeyde anlaşılmasının başlangıcı olmuştur.

Enzimler genelde küresel proteinlerdir, büyüklük olarak 62 amino asitten ([[4-Oksalokrotonat totomeraz|4-oksalokrotonat totomeraz]]'ın monomeri<ref>{{Dergi kaynağı|author=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP |title=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |journal=J. Biol. Chem. |volume=267 |issue=25 |pages=17716–2117716-21 |year=1992 |pmid=1339435}}</ref>) 2500 amino asitten fazlasına (hayvan [[yağ asit sentaz]]<ref>{{Dergi kaynağı|author=Smith S |title=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes |url=http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |journal=Faseb J. |volume=8 |issue=15 |pages=1248–591248-59 |year=1994 |pmid=8001737}}</ref>) kadar uzanırlar. Az sayıda RNA-temelli biyolojik katalizörler de mevcuttur, bunların en yaygın olanı [[ribozom]]dur, bunlara ya ''RNA-enzim'' veya [[ribozim]] denir. Enzimlerin etkinliği onların [[dördüncül yapı|üç boyutlu yapısı]] tarafından belirlenir.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Anfinsen C.B.|year= 1973|title= Principles that Govern the Folding of Protein Chains|journal= Science|pages= 223–230223-230|pmid= 4124164|doi= 10.1126/science.181.4096.223|volume= 181}}</ref> Çoğu enzim etki ettikleri substratlardan çok daha büyüktür ve enzimin sadece ufak bir bölümü (3-4 amino asit kalıntısı) doğrudan kataliz ile doğrudan ilişkilidir.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute] Accessed 4 April 2007</ref> Bu katalitik amino asit kalıntıların bulunduğu, substrata bağlanan ve tepkimeyi yürüten bölge [[aktif merkez]] (veya ''aktif bölge'') olarak adlandırılır. Enzimlerde ayrıca kataliz için gerekli olan kofaktörlerin bağlandığı konumlar da mevcuttur. Bazı enzimlerde ayrıca katalizlenen tepkimenin endirekt substrat veya ürünleri olan küçük moleküllerin bağlandığı başka yerler vardır. Bu bağlanma enzimin aktivitesini artırabilir veya azaltabilir, bu da [[geri besleme]]li bir düzenleme yoludur.

Enzimler genelde hangi tepkimeleri katalizledikleri ve bu tepkimelerdeki substratlar konusunda çok özgüldürler. Enzim ve substratlarının birbirini tamamlayıcı şekil, yük ve [[hidrofilik]]/[[hidrofobik]] özellikleri bu özgüllüğü meydana getirir. Enzimler ayrıca [[stereospesifisite|steroizomerik]], [[regiospesifisite|yönsel]] ve [[kemospesifisite|kimyasal]] özgüllük de gösterebilirler.<ref>{{Dergi kaynağı|author= Jaeger KE, Eggert T.|year= 2004|title= Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution| journal=Curr Opin Biotechnol.|volume= 15(4)|pages= 305–313305-313|pmid= 15358000|doi= 10.1016/j.copbio.2004.06.007}}</ref>

En yüksek seviyede özgüllük ve doğruluk gösteren enzimler [[genom]]un kopyalanması ve ifadesi ile ilişkilidir. Bu enzimlerin "[[Prova okuması|prova okuma]]" mekanizmaları vardır. [[DNA polimeraz]] gibi bir enzim, ilk aşamada bir reaksiyonu katalizler, ikinci aşamada da ürünün doğruluğunu kontrol eder.<ref>{{Dergi kaynağı|author= Shevelev IV, Hubscher U.|year= 2002|title= The 3' 5' exonucleases| journal= Nat Rev Mol Cell Biol.|volume= 3|issue= 5|pages= 364–376364-376|pmid= 11988770|doi= 10.1038/nrm804}}</ref> Bu iki adımlı süreç sayesinde yüksek sadakatli polimerazlarda ortalama hata oranı 100 milyon reaksiyonda 1'den az olur.<ref>Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) ''Biochemistry.'' W. H. Freeman and Company ISBN 0-7167-4955-6</ref> Benzer prova-okuma mekanizmaları RNA polimeraz,<ref>{{Dergi kaynağı|author= Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K.|year= 2006|title= Transcript-assisted transcriptional proofreading| journal= Science.|volume= 313|pages= 518–520518-520|pmid= 16873663|doi= 10.1126/science.1127422}}</ref> [[aminoasil tRNA sentetaz]]<ref>{{Dergi kaynağı|author= Ibba M, Soll D.|year= 2000|title= Aminoacyl-tRNA synthesis|journal=Annu Rev Biochem. |volume=69 |pages=617–650617-650 |pmid=10966471 |doi=10.1146/annurev.biochem.69.1.617}}</ref> ve ribozomlarda<ref>{{Dergi kaynağı|author= Rodnina MV, Wintermeyer W.|year= 2001|title= Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms| journal= Annu Rev Biochem.|volume= 70|pages= 415–435415-435|pmid= 11395413 | doi = 10.1146/annurev.biochem.70.1.415}}</ref> da vardır.

Enzimler hangi tepkimeyi katalizledikleri ve bu tepkimeye hangi substratın girdiğine çok büyük bir özgüllük gösterirler. 1894'te [[Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]] bunun nedeninin, enzim ve substratının birbirine tam uyan tamamlayıcı geometrik şekilleri olmasından dolayı olduğunu öne sürmüştür.<ref>{{Dergi kaynağı|author= Fischer E.|year= 1894|title= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| journal=Ber. Dt. Chem. Ges.|volume=27|pages=2985–29932985-2993|url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|doi= 10.1002/cber.18940270364 }}</ref> Bu fikre sıkça "anahtar kilit" modeli olarak değinilir. Bu model enzim özgüllüğünü açıklasa da geçiş halinin enzim tarafından stabilizasyonunu açıklamaz. "Anahtar ve kilit" modeli artık yetersiz sayılmaktadır, "indüklenmiş uyum" (İng. ''induced fit'') modeli halen en yaygın kabul gören enzim-substrat-koenzim şeklidir.

1958'de [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] anahtar ve kilit modelinin bir modifikasyonunu öne sürdü: enzimler göreli olarak esnek yapılar olduklarına göre, substrat enzimle etkileşirken aktif merkezin şekli sürekli olarak substrat tarafından değiştirilmektedir.<ref>{{Dergi kaynağı|doi= 10.1073/pnas.44.2.98|author=Koshland D. E.|year= 1958|title= Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|journal=Proc. Natl. Acad. Sci.|volume=44|issue=2|pages=98–10498-104|pmid= 16590179}}</ref> Bunun sonucu olarak, substrat sadece hareketsiz bir aktif merkeze bağlanmıyor, aktif merkezi oluşturan amino asit [[yan zincir]]leri biçim alarak enzimin katalitik işlevini yerine getirmesini sağlıyorlar. Bazı durumlarda, örneğin [[glikozidaz]]larda, substrat molekül de aktif merkeze girerken şeklini biraz değiştirir.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|year= 2002|title= Glycosidase mechanisms|journal=Curr Opin Chem Biol.|volume=6|issue=5|pages=619–629619-629|pmid= 12413546|doi= 10.1016/S1367-5931(02)00380-0}}</ref> Substrat tamamen bağlanana kadar aktif merkez şeklini değişitirir, o noktada en son şekil ve yükü belirlenmiş olur.<ref>{{Kitap kaynağı|last=Boyer |first=Rodney |title=Concepts in Biochemistry |origyear=2002 |accessdate=2007-04-21 |edition=2nd2. ed.|publisher=John Wiley & Sons, Inc. |location=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |language=English |isbn=0-470-00379-0 |pages=137–138137-138 |chapter=6}}</ref>

Enzimler birkaç farklı yolla çalışırlar, bunların hepsi [[aktivasyon enerjisi]]ni (ΔG^‡) azaltır:<ref>Fersht, A (1985) ''Enzyme Structure and Mechanism'' (2nd2. ed) p50–52p50-52 W H Freeman & co, New York ISBN 0-7167-1615-1</ref>

İlginç bir şekilde, bu entropik etki, temel halin destabilizasyonu ile ilişkilidir,<ref>Jencks W.P. "Catalysis in Chemistry and Enzymology." 1987, Dover, New York</ref> ve katalize olan katkısı göreli olarak düşüktür.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A |title=How important are entropic contributions to enzyme catalysis? |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=97 |issue=22 |pages=11899–90411899-904 |year=2000 |pmid=11050223 |doi= 10.1073/pnas.97.22.11899}}</ref>

Aktivasyon enerjisi azalmasını anlamak için onun geçiş halinin katalizlenmemiş tepkimenin geçiş haline kıyasla enzim tarafından nasıl stabilize edildiğinin bilmek gerekir. Büyük bir stabilizasyon elde etmenin en etkili yolu elektrostatik etkiler kullanmaktır, özellikle geçiş halinin yük dağılımına doğru yönlenmiş, nispeten sabit polar bir ortam oluşturarak.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Warshel A, Sharma PK, Kato M, Xiang Y, Liu H, Olsson MH |title=Electrostatic basis for enzyme catalysis |journal=Chem. Rev. |volume=106 |issue=8 |pages=3210–353210-35 |year=2006 |pmid=16895325 | doi = 10.1021/cr0503106 <!--Retrieved from PMID by DOI bot-->}}</ref> Suda cereyan eden katalizlenmeyen tepkimede böylesi bir ortam yoktur.

Yakın zamanlarda yapılan araştırmalar sonucunda enzimlerin iç dinamikleri ile kataliz mekanizması arasındaki ilişki daha iyi anlaşılmaya başlamıştır.<ref>Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D. ''Enzyme dynamics during catalysis.'' Science. 2002 February 22;295(5559):1520–31520-3. PMID 11859194</ref><ref>Agarwal PK. ''Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes.'' J Am Chem Soc. 2005 November 2;127(43):15248-56. PMID 16248667</ref><ref>Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, Korzhnev DM, Wolf-Watz M, Bosco DA, Skalicky JJ, Kay LE, Kern D. ''Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis.'' Nature. 2005 November 3;438(7064):117-21. PMID 16267559</ref>

Bir enzimin iç dinamikleri onun iç kısımlarının (örneğin bir grup amino asit, bir ilmik bölgesi, bir [[alfa sarmal]], komşu [[beta yaprak]]lar ve hatta bütün bir bölge) hareketleridir. Bu hareketler [[femtosaniye]]lerden saniyelere kadar uzanan zaman ölçeklerinde cereyena edebilir. Bir enzimin yapısının içinde yer alan protein kalıntılarının oluşturduğu ağlar, hareketleri ile katalize katkıda bulunabilirler.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.structure.org/content/article/abstract?uid=PIIS096921260500167X|author=Yang LW, Bahar I.|title=Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes| journal=Structure.|year=2005|month=June|volume=13|pages=893–904893-904|pmid=15939021 | doi = 10.1016/j.str.2005.03.015}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|doi= 10.1073/pnas.052005999|author=Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S.|title=Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis| journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U S A.|year=2002|month=March|volume=99|pages=2794–92794-9|pmid=11867722}}</ref><ref>Agarwal PK, Geist A, Gorin A. ''Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A.'' Biochemistry. 2004 August 24;43(33):10605-18. PMID 15311922</ref><ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|author=Tousignant A, Pelletier JN.|title=Protein motions promote catalysis|journal=Chem Biol.|year=2004|month=Aug|volume=11|issue=8|pages=1037–421037-42|pmid=15324804 | doi = 10.1016/j.chembiol.2004.06.007 }}</ref> Protein hareketleri pek çok enzim için çok önemlidir, ama küçük ve hızlı titreşimlerin mi, büyük ve yavaş hareketlerin mi daha önemli olduğu tepkimenin tipine bağlıdır. Ancak, bu haketler substrat ve ürülerin bağlanma ve salınmaları için önemli olsalar da, protein hareketlerinin enzimatik tepkimelerdeki kimyasal adımları hızlandırdığı belli değildir.<ref>Olsson M.H.M., Parson W.W. and Warshel A. "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis" Chem. Rev., 2006 105: 1737-1756</ref> Bu bulgular alosterik etkilerin anlaşılmasında ve yeni ilaçların keşfinde önemli uzantıları vardır.

Bazı enzimler etkinliklerini göstermek için ek bir bileşiğe gerek duymazlar bunlara '''basit enzim''' denir. Ancak '''bileşik enzim''' denen bazıları aktiviteleri için, kofaktör denen, protein olmayan moleküllere gerek duyarlar.<ref>{{Web kaynağı | url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 | başlık = Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry | erişimtarihi = 2007-10-30 | yayımcı = International Union of Pure and Applied Chemistry | tarih = 1997 | ilk = M.W.G. | son = de Bolster | arşivurl = http://web.archive.org/web/20130910181909/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html | arşivtarihi = 10 Eylül 2013}}</ref> Kofaktörler [[inorganik]] (örneğin metal iyonları ve [[demir-kükürt kümesi|demir-kükürt kümeleri]] veya [[Organik bileşik]]ler (örneğin, [[flavin]] ve [[hem]]). Organik kofaktörler ya [[prostetik grup]]tur, bunlar enzime sıkıca bağlıdır ya da [[koenzim]]dir, bunlar tepkime sırasında enzimin aktif merkezinden salınırlar. Koenzimler arasında [[NADH]], [[NADPH]], ve [[Adenozin trifosfat|ATP]] sayılabilir. Bu moleküller enzimler arasında kimyasal gruplar taşımaya yararlar.<ref>{{Web kaynağı | url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 | başlık = Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry | erişimtarihi = 2007-10-30 | yayımcı = International Union of Pure and Applied Chemistry | tarih = 1997 | ilk = M.W.G. | son = de Bolster | arşivurl = http://web.archive.org/web/20130910181909/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html | arşivtarihi = 10 Eylül 2013}}</ref>

Kofaktör içeren bir enzimlere bir örnek [[karbonik anhidraz]]dır, yukarıdaki şeritli şekilde aktif merkezinin parçası olan çinko kofaktörle birlikte gösterilmiştir.<ref>{{Dergi kaynağı|author= Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN and McKenna R.|year= 2005|title= Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II| journal=Biochemistry.|volume= 44(4)|pages= 1097–1151097-115|pmid= 15667203|doi= 10.1021/bi0480279}}</ref> Bu sıkıca bağlı moleküller genelde aktif merkezde bulunur ve katalizle ilişkilidir. Örneğin flavin ve hem kofaktörleri çoğunluklar [[redoks]] tepkimelerinde yer alırlar.

Buna ilaveten, enzimler iki veya daha fazla tepkimeyi birleştirebilir, öyle ki termodinamik açıdan olumlu bir tepkime, olumsuz bir tepkimeyi "götürebilir". Örneğin, [[Adenozin trifosfat|ATP]]'nin hidrolizi sıkça başka kimyasal tepkimeleri yürütmeye yarar.

1902'de Victor Henri<ref>{{Dergi kaynağı|author=Henri, V.|year=1902|title= Theorie generale de l'action de quelques diastases|journal=Compt. Rend. Hebd. Acad. Sci. Paris|volume= 135|pages= 916–919916-919}}</ref> enzim kinetiğine dair nitel bir teori önerdi ama hidrojen iyonu konsantrasyonunu önemi daha bilinmediğinden deneysel verileri yararlı değildi. 1909'da [[Peter Lauritz Sørensen]] logaritmik pH ölçeğini tanımlayıp tamponlama kavramını keşfedince<ref>{{Dergi kaynağı|author=Sørensen,P.L.|year=1909|title= Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen|journal=Biochem. Z.|volume= 21|pages= 131-304}}</ref> alman kimyacı [[Leonor Michaelis]] ve onun kanadalı postdoku [[Maud Leonora Menten]] Henri'nin deneylerini tekrarladılar ve onun denklemlerini teyid ettiler. [[Henri-Michaelis-Menten kinetiği]] olarak değinilen bu denklemler [[Michaelis-Menten kinetiği]] olarak da bilinir.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Michaelis L., Menten M.|year=1913|title= Die Kinetik der Invertinwirkung|journal=Biochem. Z.|volume= 49|pages= 333–369333-369}} [http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html English translation] Accessed 6 April 2007</ref> Bu çalışma [[George Edward Briggs|G. E. Briggs]] ve [[J. B. S. Haldane]] tarafından daha da geliştirilmiş, bunların geliştirdiği kinetik denklemler günümüzde hâlâ yaygın olarak kullanılmaktadır.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|author=Briggs G. E., Haldane J. B. S.|year=1925|title= A note on the kinetics of enzyme action|journal=Biochem. J.|volume=19|pages=339–339339-339|pmid= 16743508}}</ref>

Enzimlerin saniyede katalizlediği tepkime sayısı birkaç milyonu bulabilir. Örneğin, [[orotidin 5'-fosfat dekarbosilaz]] tarafından katalizlenen tepkime, enzim olmadığında substratının yarısını 78 milyon yılda tüketir. Ama dekarboksilaz eklendiğinde aynı süreç 25 milisaniye tutar.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Radzicka A, Wolfenden R.|year= 1995|title= A proficient enzyme |journal= Science |volume=6|issue=267|pages=90–93190-931|pmid= 7809611 | doi = 10.1126/science.7809611}}</ref> Enzim hızları solüsyon şartlarına ve substrat konsantrasyonuna bağlıdır. Proteini [[denatürasyon|denatüre]] eden şartlar, yüksek sıcaklık, aşırı pH veya tuz konsantrasyonu gibi, enzim aktivitesini ortadan kaldırır, substrat konsantrasyonunu artırmak ise aktiviteyi artırır. Bir enzimatik tepkimenin en yüksek hızını bulmak için, substrat konsantrasyonu artırılır, sabit bir ürün oluşum hızına varılana kadar. Bu, sağdaki doyma eğrisinde görülebilir. Doyma olmasının nedeni, substrat konsantrasyonu arttıkça, gittikçe artan sayıda enzim molekülünün substrata bağlı ES biçimine dönüşmesidir. Enzimin maksimum hızında (''V''_max), tüm enzim aktif merkezleri substrat tarafından bağlı durumdadır ve ES kompleksinin miktarı toplam enzim miktarına eşittir. Ancak, ''V''_max enzimlerin kinetik sabitlerinden sadece biridir. Belli bir tepkime hızı için gereken substrat miktarı da önemlidir. Enzimin maksimum hızının yarısına ulaşması için gereken substrat konsantrasyonudur, [[Michaelis-Menten sabiti]] (''K''_m) olarak tanımlanır. Her enzimin belli bir substrat için karakteristik bir ''K''_m değeri vardır, bu değer substratın enzime ne derece sıkıca bağlandığını gösterir. Bir diğer yararlı sabit sayı ''k''_cat'dır, bu bir saniyede aktif merkezde kaç substrat molekülünün değişime uğradığının sayısıdır.

Michaelis-Menten kinetiği "[[kütle etkisi kanunu]]"na dayanır, bu serbest [[difüzyon]] ve rassal çarpışmalardan kaynaklanır. Ancak çoğu biyokimyasal ve hücresel süreç bu şartlara uymaz, çünkü ya makromoleküler kalabalık vardır, ya enzim/substrat/ürünün faz-ayrışması vardır ya da moleküllerin hareketi bir veya iki boyuta sınırlanmıştır.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Ellis RJ |title=Macromolecular crowding: obvious but underappreciated |journal=Trends Biochem. Sci. |volume=26 |issue=10 |pages=597–604597-604 |year=2001 |pmid=11590012 |doi=10.1016/S0968-0004(01)01938-7}}</ref> Bu durumlarda, Michelis-Menten kinetiğinin fraktal boyutlu olarak uygulnaması gerekebilir.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Kopelman R |title=Fractal Reaction Kinetics |journal=Science |volume=241 |issue=4873 |pages=1620–261620-26 |year=1988 | doi = 10.1126/science.241.4873.1620}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|author=Savageau MA |title=Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics |journal=J. Theor. Biol. |volume=176 |issue=1 |pages=115–24115-24 |year=1995 |pmid=7475096 |doi=10.1006/jtbi.1995.0181}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|author=Schnell S, Turner TE |title=Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws |journal=Prog. Biophys. Mol. Biol. |volume=85 |issue=2–32-3 |pages=235–60235-60 |year=2004 |pmid=15142746 |doi=10.1016/j.pbiomolbio.2004.01.012}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|author=Xu F, Ding H |title=A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects |journal=Appl. Catal. A: Gen. |volume=317 |issue=1 |pages=70–8170-81 |year=2007 |doi=10.1016/j.apcata.2006.10.014 }}</ref>

Bazı enzimler difüzyon hızından çok daha yüksek hızlarda çalışırlar. Bu olguyu açıklamak için birkaç mekanizma öne sürülmüştür. Bazı proteinler katalizi hızlandırmak için dipol elektrik alanlar kullanır, bu sayede substratlarını çeker ve onların doğru yönlenmesini sağlarlar. Başka modeller kuantum-mekanik [[tünelleme]] açıklamaları getirirler, bu modellere göre, bir proton veya elektron, tünelleme yoluyla aktivasyon bariyerinin içinden geçer. [[Triptamin]] oksidasyonunda protonlar için kuantum tünellemesi gözlemlenmiştir.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K. E., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D.|year= 2006|title= Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling|journal= Science| volume=312|issue=5771|pages=237–241237-241|pmid= 16614214|doi= 10.1126/science.1126002}}</ref> Proton tünellemesinin katalize ne kadar katkıda bulunduğu tartışmalıdır.<ref>{{Dergi kaynağı|author= Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D. G.|year= 2004|title= How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations|journal= Science|volume=303|issue=5655|pages=186–195186-195|pmid= 14716003 | doi = 10.1126/science.1088172}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|author=Olsson M. H., Siegbahn P. E., Warshel A.|year= 2004|title= Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase|journal = J. Am. Chem. Soc.|volume=126|issue=9|pages=2820–18282820-1828|pmid= 14995199 | doi = 10.1021/ja037233l}}</ref> Tünelleme modeline göre enzim katalizinde aktivasyon enerji bariyerini aşmak için onun "üstünden" geçmek şart değildir, "içinden" de geçilebilir.

Bu tür inhibisyon da enzimle inhibitör tepkimeye uğrar ve protein ile [[kovalent bağ|kovalent]] bir bağ meydana getirir. Meydana gelen inaktivasyon tersinmez. Bu tür bileşiklerden olan [[eflornitin]], parazitik hastalık olan [[uyku hastalığı]]nın tedavisinde kullanılır.<ref name="Poulin">Poulin R, Lu L, Ackermann B, Bey P, Pegg AE. [http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 ''Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.''] J Biol Chem. 1992 January 5;267(1):150–8150-8. PMID 1730582</ref> [[Penisilin]] ve [[aspirin]] de benzer şekilde etkirler. Bu ilaçlar aktif merkeze bağlanınca enzim bunları etkinleşmiş bir şekle dönüştürür, bu da enzimin bir veya birkaç amino asit kalıntısı ile tersinmez olarak tepkir.

Bir etksizleştiricinin (inaktivatörün) ilaç olarak kullanılmasına örnek [[Siklooksijenaz|COX-1]] ve [[Siklooksijenaz|COX-2]] enzimlerini inhibe eden [[aspirin]]dir. Bu enzimler [[enflamasyon]] mesajcısı [[prostaglandin]] üreterek ağrı ve enflamasyonu bastırır. [[Siyanür]] zehiri, [[sitokrom C oksidaz]] enziminin aktif merkezinde bulunan demir ve bakır ile birleşerek etkiyen, tersinmez bir enzim inhibitörüdür, [[Oksijenli solunum|hücresel solunumu]] durdurur.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|author=Yoshikawa S and Caughey WS.|year=1990|month=May|volume=265|issue=14|title= Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding oxygen reduction|journal= J Biol Chem.|pages= 7945–79587945-7958|pmid= 2159465}}</ref>

Enzimler canlıların içinde çok çeşitli işlevlere sahiptir. Hücredeki diğer işlevlerin düzenlenmesi ve [[sinyal iletimi]] başlıca [[kinaz]] ve [[fosforilaz]]lar aracılığıyla gerçekleşir.<ref>{{Dergi kaynağı|author= Hunter T.|year= 1995|title= Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling|journal= Cell.|volume= 80(2)|pages= 225–236225-236|pmid= 7834742|doi= 10.1016/0092-8674(95)90405-0}}</ref> Hareket sağlamak da enzimler sayesinde olur, [[miyozin]] tarafından ATP hidrolizi sonucunda kas kasılır, [[hücre iskeleti]] tarafından da hücre içinde yük taşınır.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=11294886|author= Berg JS, Powell BC, Cheney RE.|year= 2001|title= A millennial myosin census|journal= Mol Biol Cell.|volume= 12(4)|pages= 780–794780-794|pmid= 11294886}}</ref> Hücre zarında yer alan başka ATPazlar arasında [[aktif taşıma]] yapan [[iyon pompası|iyon pompaları]] sayılabilir. [[Ateş böceği|Ateş böceklerinde]] [[lüsiferaz]] tarafından ışık üretimi gibi daha egzotik işlevler de enzimler tarafından yürütülür.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=2030669|author= Meighen EA.|year= 1991|title= Molecular biology of bacterial bioluminescence|journal= Microbiol Rev.|volume= 55(1)|pages= 123–142123-142|pmid= 2030669}}</ref> [[Virüs]]ler hücreleri enfekte etmek için ([[AIDS]] virüsündeki [[HIV entegraz]] ve [[ters transkriptaz]] gibi) veya hücreden virüslerin salınması için ([[influenza virüsü]]ndeki [[nöraminidaz]] gibi) kendi enzimlerini kullanırlar.

Enzimlerin önemli bir işlevi hayvanların [[sindirim sistemi]]ndedir. [[Amilaz]] ve [[proteaz]] tipi enzimler, [[nişasta]] ve [[protein]] gibi büyük molekülleri parçalayarak bunların bağırsak tarafından emilimini sağlar. Nişasta molekülleri, örneğin, ince bağırsak tarafından absorblanamayacak kadar büyüktürler ama enzimler nişasta zincirini hidrolizleyerek [[maltoz]] gibi daha küçük şekerlere ve en sonunda [[glukoz]]a parçalarlar, bunlar da absorblanabilir. Farklı enzimler farklı gıda maddelerini sindirirler. [[Otobur]] olan [[gevişgetirenler|geviş getiren hayvanların]] bağırsaklarında bulunan mikroorganizmalar bitki liflerindeki [[selüloz]]lu hücre duvarlarını sindirmek için [[selüloz]] enzimini üretirler.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Mackie RI, White BA |title=Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output |journal=J. Dairy Sci. |volume=73 |issue=10 |pages=2971–952971-95 |year=1990 |pmid=2178174 |url=http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971}}</ref>

# Enzimler '''bölümlendirilebilir''' (''compartmentalization''), böylece farklı metabolik yollara farklı hücresel bölmelerde cereyan eder. Örneğin, [[yağ asitleri]], [[sitozol]], [[endoplazmik retikulum]] ve [[Golgi aygıtı]]nda bir grup enzim tarafından sentezlenir, sonra, [[mitokondri]]de, enerji kaynağı olarak başka bir grup enzim tarafından kullanılır ([[β-oksidasyon]] yoluyla).<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/picrender.fcgi?artid=1218279&blobtype=pdf|author=Faergeman N. J, Knudsen J.|year= 1997|month=April|title= Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling|journal= Biochem J|volume=323|pages=1–121-12|pmid= 9173866}}</ref>

# Enzimler, '''[[enzim inhibitörü|enzim inhibitörleri]] ve aktivatörleri''' tarafından düzenlenirler. Örneğin, bir metabolik yolun son ürünü sıkça bu yolun ilk enziminin (genelde ilk tersinmez ya da kesinleşmiş adımının—İngadımının-İng, ''committed step'' ) inhibitörüdür, böylece yolun son ürününün miktarı düzenlenir. Bu bir [[negatif geri besleme]] mekanizmasıdır, çünk son ürünün miktarı kendi konsantrasyonu tarafından düzenlenir. Negatif geri besleme mekanizmaları ara metabolitlerin sentezlenme hızını hücrenin gereksinimine göre etkili bir şekilde ayarlarlar. Bu sayede malzeme ve enerji verimli bir çekilde kullanılır ve son ürünlerin aşırı miktarda üretilmemesi sağlanır. Diğer [[homeostaz|homeostatik]] mekanizmalar gibi, enzim etkinliğinin kontrolü organizmanın içinde kararlı bir ortam sağlar.

# Enzimler '''[[çevrim sonrası değişim]]''' (İng. ''post-translational modification'') aracılığıyla düzenlenir. Bu tür değişimler arasında [[fosforilasyon]], [[miristoillenme]], ve [[glikozilasyon]] sayılabilir. Örneğin, vücuttaki insülin tepkisinde, [[glikojen sentaz]] gibi çeşitli enzimlerin fosforilasyonu, [[glikojen]]in sentez veya yıkımını kontrole yarar, böylece hücrelerin kan şekerine uygun cevap vermesini sağlar.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175|author= Doble B. W., Woodgett J. R. |year=2003|month=April|title= GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase|journal=J. Cell. Sci.|volume=116|pages=1175–11861175-1186|pmid= 12615961|doi= 10.1242/jcs.00384}}</ref> Cevirim sonrası değişime bir diğer örnek, polipeptit zincirin kesilmesidir. Bir sindirim proteazı olan [[kimotripsin]], önce [[kimotripsinojen]] olarak inaktif bir sekilde [[pankreas]] tarafından üretilir, bu haliyle mideye taşindıktan sonra orada kesilerek etkinleştirilir. Böylece, sindirim yoluna girmeden enzimin pankreas ve diğer dokulara zarar vermesi engellenir. Bir enzimin bu tip inaktif öncül (prekürsör) haline [[zimojen]] denir.

# Bazı enzimler '''farklı bir ortamda yer alınca etkinleşirler''' (örneğin [[sitoplazma]]nın indirgeyici ortamından [[periplazma]]daki yükseltgen ortamına, veya yüksek pH'den düşük pH'ye). [[İnfluenza]] virüsündeki [[hemaglutinin]], asitli ortamda meydana gelen biçimsel bir değişiklik ile etkinleşir, bu değişiklik hücre içine alındığı [[lizozom]]lara girdiğinde meydana gelir.<ref>{{Dergi kaynağı|doi=10.1016/0092-8674(93)90260-W|author=Carr C. M., Kim P. S. |year=2003|month=April|title= A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin|journal=Cell|volume=73|pages=823–832823-832|pmid= 8500173}}</ref>

Enzimler, spesifik katalizörlere gerek duyulan kimya endüstrisinde ve diğer enüstriyel uygulamalarda kullanılır. Ancak, enzimler genelde katalizleyebildikleri tepkime sayısı, [[organik çözücü]] ve yüksek sıcaklıklarda stabiliteleri açısından sınırlıdırlar. Bu yüzden protein mühendisliği aktif bir araştırma sahası olmuştur, konusu yeni özelliklere sahip enzimlerin tasarımıdır. Bunun için ya rasyonel tasarım ya da laboratuvar ortamında (''in vitro'') evrim yöntemleri kullanılır.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Renugopalakrishnan V, Garduno-Juarez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P.|year= 2005|title= Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology|journal= J Nanosci Nanotechnol.|volume=5|issue=11|pages= 1759–17671759-1767|pmid= 16433409|doi= 10.1166/jnn.2005.441}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|author=Hult K, Berglund P.|year= 2003|title= Engineered enzymes for improved organic synthesis|journal= Curr Opin Biotechnol.|volume=14|issue=4|pages= 395–400395-400|pmid= 12943848|doi= 10.1016/S0958-1669(03)00095-8}}</ref>