Miyoglobin

Miyoglobin (İngilizce Myoglobin); genel olarak omurgalılardaki ve hemen hemen tüm memelilerdeki kas dokusunda bulunan demir ve oksijen bağlayıcı bir proteindir. Miyoglobin, yapısı çözümlenen ilk protein niteliğindedir. 1958’de ilk kez Max Perutz ve Sir John Cowdery Kendrew tarafından kristalografi ile yapısı çözümlenmiştir. Miyoglobin, kanda bulunan, bundan ziyade kırmızı kan hücresinde bulunan demir ve oksijen bağlayıcı niteliğe sahip olan hemoglobin ile uzaktan bir ilişkisi bulunmaktadır.[4] Miyoglobin kas dokusundan başka bir dokuda bulunamaz, ancak kas dokusunda oluşan bir yaralanma sonucunda kan dolaşımına katılabilir. Kanda bulunuşu sıradışı bir durum olarak görülebilen miyoglobin, tanısal bir belirteç olabilir.[5] Kas hasralanmasına duyarlı olan miyoglobin, göğüs ağrısı olan hastalarda kalp krizi için potansiyel bir belirteçtir.[6] Ancak miyoglobinin kalp krizi tanısındaki özgünlüğü düşüktür; tanı koyulurken CK-MB, cTnT, EKG ve klinik bulguların dikkate alınması gerekmektedir. Rabdomiyoliz gibi kas hasarlanması sonucunda kandaki yoğunluğu artan miyoglobin, böbreklerce süzülür; ancak bu durum böbrekteki renal tübüler epiteller için toksiktir ve akut böbrek yetmezliğine neden olabilir.[7]

Miyoglobin
Myoglobin.png
Uygun yapılar
PDBOrtolog araması: PDBe RCSB
Tanımlayıcılar
Başka adlarMB, PVALB, miyoglobin
Dış kimliklerOMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB
Gen yerleşimi (İnsan)
22. Kromozom (insan)
Krom.22. Kromozom (insan)[1]
22. Kromozom (insan)
Miyoglobin için genom yerleşimi
Miyoglobin için genom yerleşimi
Bant22q12.3Başlangıç35,606,764 [1]
Bitiş35,637,951 [1]
RNA ekspresyonu deseni
PBB GE MB 204179 at fs.png
Daha çok ekspresyon verisi başvurusu
Ortologlar
TürlerİnsanFare
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_005368
NM_203377
NM_203378
NM_001362846

NM_001164047
NM_001164048
NM_013593

RefSeq (protein)

NP_001157519
NP_001157520
NP_038621

Yerleşim (UCSC)Krom. 22: 35.61 – 35.64 Mbn/a
PubMed araması[2][3]
Vikiveri
İnsan'ı Gör/DüzenleFare'yi Gör/Düzenle
Üç boyutlu miyoglobin; renklendirilmiş alfa heliksler. Bu proteinin 1958’de ilk kez Max Perutz ve Sir John Cowdery Kendrew tarafından kırılcayazım cihazı ile yapısı çözümlenmiş ve bu bilim adamlarına Nobel Kimya Ödülünü kazandırmıştır.

Kas hücrelerindeki miyoglobinin yüksek yoğunluğu, organizmaların uzun süreliğine nefes tutmasına olanak tanır. Fok, yunus ve balina gibi dalış yapabilen memelilerin kaslarındaki miyoglobin miktarı oldukça yüksek bir düzeye sahiptir. Miyoglobin 'yavaş lifler', 'kırmızı lifler' olarak da adlandırılan 1. tip kas liflerinde bulunur. Çoğu metinlerde tip IIa ve tip IIb kas liflerinde (bunlar beyaz lif veya hızlı lif olarak da anılır) miyoglobinin bulunmayacağı bildirilmektedir.[kaynak belirtilmeli]

KaynakçaDüzenle

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198125 - Ensembl, May 2017
  2. ^ "İnsan PubMed Başvurusu:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. 
  3. ^ "Fare PubMed Başvurusu:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. 
  4. ^ Hardison RC (Dec 2012). "Evolution of Hemoglobin and Its Genes". Cold Spring Harb Perspect Med. 2 (12). ss. a011627. doi:10.1101/cshperspect.a011627. PMC 3543078 $2. PMID 23209182. 
  5. ^ Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd bas.). New York: Worth Publishers. s. 206. ISBN 0-7167-6203-X.  (Google books link is the 2008 edition)
  6. ^ Weber M, Rau M, Madlener K, Elsaesser A, Bankovic D, Mitrovic V, Hamm C (Nov 2005). "Diagnostic utility of new immunoassays for the cardiac markers cTnI, myoglobin and CK-MB mass". Clinical Biochemistry. 38 (11). ss. 1027–30. doi:10.1016/j.clinbiochem.2005.07.011. PMID 16125162. 
  7. ^ Naka T, Jones D, Baldwin I, Fealy N, Bates S, Goehl H, Morgera S, Neumayer HH, Bellomo R (Apr 2005). "Myoglobin clearance by super high-flux hemofiltration in a case of severe rhabdomyolysis: a case report". Critical Care. 9 (2). ss. R90-5. doi:10.1186/cc3034. PMC 1175920 $2. PMID 15774055.