Enzim: Revizyonlar arasındaki fark
[kontrol edilmiş revizyon] | [kontrol edilmemiş revizyon] |
İçerik silindi İçerik eklendi
başlık büyük harf oldu Etiketler: Mobil değişiklik mobil uygulama değişikliği |
|||
1. satır:
[[Dosya:GLO1 Homo sapiens small fast.gif|thumb|300px|right|İnsan [[gliyoksalaz I]] enzimi. Enzimin tepkimesini katalizlemek için gerekli olan iki [[çinko]] iyonu mor küreler olarak gösterilmiştir. S-heksilglutatyon adlı bir [[enzim inhibitörü]], [[uzay dolduran model]] olarak iki aktif merkez içinde yer almaktadır.]]
'''
Her katalizör gibi enzimler de bir tepkimenin [[aktivasyon enerjisi]]ni (''E''<sub>a</sub> veya Δ''G''<sup>‡</sup>) azaltarak çalışır ve böylece tepkime hızını çarpıcı şekilde artırır. Çoğu enzim tepkimesi, ona karşılık gelen ve katalizlenmeyen tepkimeden milyonlarca kere daha hızlıdır. Diğer katalizörler gibi enzimler de katalizledikleri tepkime sonucunda tükenmez, ve bu tepkimelerin [[kimyasal denge|dengesini]] değiştirmez. Ancak, diğer çoğu katalizörden farklı olarak enzimler çok daha özgüldür (spesifiktir). Enzimlerin 4000'den fazla biyokimyasal tepkimeyi katalizlediği bilinmektedir.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|author= Bairoch A.|year= 2000|title= The ENZYME database in 2000 |journal=Nucleic Acids Res|volume=28|pages=304–305|pmid= 10592255|doi= 10.1093/nar/28.1.304 }}</ref>
|