Vikipedi

Enzim: Revizyonlar arasındaki fark

Etkileşimli olarak geçmişe göz at
[kontrol edilmemiş revizyon][kontrol edilmiş revizyon]
← Önceki sürümle aradaki farkSonraki sürümle aradaki fark →
İçerik silindi İçerik eklendi
GörselVikimetin
Diyapazon (mesaj | katkılar)
26.660 değişiklik
k 195.174.0.238 tarafından yapılan değişiklikler geri alınarak, 88.253.12.235 tarafından değiştirilmiş önceki sürüm geri getirildi.
106. satır:
1902'de Victor Henri<ref>{{Dergi kaynağı|author=Henri, V.|year=1902|title= Theorie generale de l'action de quelques diastases|journal=Compt. Rend. Hebd. Acad. Sci. Paris|volume= 135|pages= 916–919}}</ref> enzim kinetiğine dair nitel bir teori önerdi ama hidrojen iyonu konsantrasyonunu önemi daha bilinmediğinden deneysel verileri yararlı değildi. 1909'da [[Peter Lauritz Sørensen]] logaritmik pH ölçeğini tanımlayıp tamponlama kavramını keşfedince<ref>{{Dergi kaynağı|author=Sørensen,P.L.|year=1909|title= Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen|journal=Biochem. Z.|volume= 21|pages= 131-304}}</ref> alman kimyacı [[Leonor Michaelis]] ve onun kanadalı postdoku [[Maud Leonora Menten]] Henri'nin deneylerini tekrarladılar ve onun denklemlerini teyid ettiler. [[Henri-Michaelis-Menten kinetiği]] olarak değinilen bu denklemler [[Michaelis-Menten kinetiği]] olarak da bilinir.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Michaelis L., Menten M.|year=1913|title= Die Kinetik der Invertinwirkung|journal=Biochem. Z.|volume= 49|pages= 333–369}} [http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html English translation] Accessed 6 April 2007</ref> Bu çalışma [[George Edward Briggs|G. E. Briggs]] ve [[J. B. S. Haldane]] tarafından daha da geliştirilmiş, bunların geliştirdiği kinetik denklemler günümüzde hâlâ yaygın olarak kullanılmaktadır.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|author=Briggs G. E., Haldane J. B. S.|year=1925|title= A note on the kinetics of enzyme action|journal=Biochem. J.|volume=19|pages=339–339|pmid= 16743508}}</ref>
 
Henri'ninsnin ana katkısı enzim tepkimelerini iki aşamalı olarak düşünmek olmuştur. Birinci aşamada substrat enzimi tersinir olarak bağlanıp enzim-substrat kompleksini oluşturur. Bu bazen Michaelis kompleksi olarak adlandırılır. Enzim sonra tepkimenin kimyasal adımını katalizler ve ürünü salar.
 
[[Dosya:Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction.svg|thumb|300px|right|Bir enzim tepkimesinde substrat (S) konsatrasyonu ile hız (''v'') arasındaki ilişkiyi gösteren doyma eğrisi.]]
 
Enzimlerin aniyedesaniyede katalizlediği tepkime sayısı birkaç milyonu bulabilir. Örneğin, [[orotidin 5'-fosfat dekarbosilaz]] tarafından katalizlenen tepkime, enzim olmadığında substratının yarısını 78 milyon yılda tüketir. Ama dekarboksilaz eklendiğinde aynı süreç 25 milisaniye tutar.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Radzicka A, Wolfenden R.|year= 1995|title= A proficient enzyme |journal= Science |volume=6|issue=267|pages=90–931|pmid= 7809611 | doi = 10.1126/science.7809611}}</ref> Enzim hızları solüsyon şartlarına ve substrat konsantrasyonuna bağlıdır. Proteini [[denatürasyon|denatüre]] eden şartlar, yüksek sıcaklık, aşırı pH veya tuz konsantrasyonu gibi, enzim aktivitesini ortadan kaldırır, substrat konsantrasyonunu artırmak ise aktiviteyi artırır. Bir enzimatik tepkimenin en yüksek hızını bulmak için, substrat konsantrasyonu artırılır, sabit bir ürün oluşum hızına varılana kadar. Bu, sağdaki doyma eğrisinde görülebilir. Doyma olmasının nedeni, substrat konsantrasyonu arttıkça, gittikçe artan sayıda enzim molekülünün substrata bağlı ES biçimine dönüşmesidir. Enzimin maksimum hızında (''V''<sub>max</sub>), tüm enzim aktif merkezleri substrat tarafından bağlı durumdadır ve ES kompleksinin miktarı toplam enzim miktarına eşittir. Ancak, ''V''<sub>max</sub> enzimlerin kinetik sabitlerinden sadece biridir. Belli bir tepkime hızı için gereken substrat miktarı da önemlidir. Enzimin maksimum hızının yarısına ulaşması için gereken substrat konsantrasyonudur, [[Michaelis-Menten sabiti]] (''K''<sub>m</sub>) olarak tanımlanır. Her enzimin belli bir substrat için karakteristik bir ''K''<sub>m</sub> değeri vardır, bu değer substratın enzime ne derece sıkıca bağlandığını gösterir. Bir diğer yararlı sabit sayı ''k''<sub>cat</sub>'dır, bu bir saniyede aktif merkezde kaç substrat molekülünün değişime uğradığının sayısıdır.
 
Bir enzimin verimliliği ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub> olarak ifade edilebilir. Bu aynı zamanda özgüllük sabiti olarak adlandırılır ve tepkimenin tüm adımlarının hız sabitlerini içerir. Özgüllük sabiti hem affinite (bağlanma eğilimi), hem de katalitik yeteneği içerdiği için farklı enzimleri birbiriyle kıyaslamakta, veya aynı enzimi farklı substratlar için kıyaslamakta yararlıdır. Özgüllük sabitinin teorik maksimumu difuzyon sınırıdır ve yaklaşık 10<sup>8</sup> ila 10<sup>9</sup> (M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>) arasındadır. Bu noktada enzimle substratın her çarpışması katalizle sonuçlanır ve ürün oluşumunun hızı artık tepkime hızıyla değil, moleküllerin difüzyon hızıyla sınırlanır. Bu özelliğe sahip enzimler "[[katalitik olarak mükemmel]]" veya "kinetik olarak mükemmel" olarak tanımlanırlar. Bu enzimlere örnek olarak [[triozfosfatizomeraz|trioz-fosfat izomeraz]], [[karbonik anhidraz]], [[asetilkolinesteraz]], [[katalaz]], fumaraz, β-laktamaz, and [[superoksit dismutaz]] gösterilebilir.
"https://tr.wikipedia.org/wiki/Enzim" sayfasından alınmıştır