Enzim: Revizyonlar arasındaki fark
| [kontrol edilmemiş revizyon] | [kontrol edilmiş revizyon] |
İçerik silindi İçerik eklendi
Gerekçe: + deneme amaçlı değişiklik |
|||
1. satır:
[[Dosya:GLO1 Homo sapiens small fast.gif|thumb|300px|right|İnsan [[gliyoksalaz I]] enzimi. Enzimin tepkimesini katalizlemek için gerekli olan iki [[çinko]] iyonu mor küreler olarak gösterilmiştir. S-heksilglutatyon adlı bir [[enzim inhibitörü]], [[uzay dolduran model]] olarak iki aktif merkez içinde yer almaktadır.]]
'''Enzimler''', [[kataliz]] yapan (yani [[kimyasal tepkime]]lerin hızını artıran) [[biyomolekül]]lerdir.<ref>Smith AD (Ed) ''et al.'' (1997)) ''Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology'' Oxford University Press. ISBN 0-19-854768-4</ref><ref>Garrett RH, Grisham CM. (1999) ''Biochemistry, Second Edition'' Saunders College Publishing. 426-427. ISBN 0-03-022318-0</ref> neredeyse tüm enzimler [[protein]] yapılıdır. Enzim tepkimelerinde, bu sürece giren moleküllere [[substrat]] denir ve enzim bunları farklı moleküllere, ürünlere dönüştürür. Bir canlı [[hücre]]deki tepkimelerin neredeyse tamamı yeterince hızlı olabilmek için enzimlere gerek duyar. Enzimler substratları için son derece seçici oldukları için, ve pek çok olası tepkimeden sadece birkaçını hızlandırdıklarından dolayı, bir hücredeki enzimlerin kümesi o hücrede hangi [[metabolik yolak]]ların bulunduğunu belirler. Her katalizör gibi enzimler de bir tepkimenin [[aktivasyon enerjisi]]ni (''E''<sub>a</sub> veya Δ''G''<sup>‡</sup>) azaltarak çalışır ve böylece tepkime hızını çarpıcı şekilde artırır. Çoğu enzim tepkimesi, ona karşılık gelen ve katalizlenmeyen tepkimeden milyonlarca kere daha hızlıdır. Diğer katalizörler gibi enzimler de katalizledikleri tepkime sonucunda tükenmez, ve bu tepkimelerin [[kimyasal denge|dengesini]] değiştirmez. Ancak, diğer çoğu katalizörden farklı olarak enzimler çok daha özgüldür (spesifiktir). Enzimlerin 4000'den fazla biyokimyasal tepkimeyi katalizlediği bilinmektedir.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|author= Bairoch A.|year= 2000|title= The ENZYME database in 2000 |journal=Nucleic Acids Res|volume=28|pages=304–305|pmid= 10592255|doi= 10.1093/nar/28.1.304 }}</ref> Enzimlerin büyük çoğunluğu protein olmakla beraber, [[ribozim]] adlı bazı [[RNA]] molekülleri de tepkimeleri katalizler, bunun en iyi bilinen örneği [[ribozom]]u oluşturan bazı RNA'lardır.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Lilley D |title=Structure, folding and mechanisms of ribozymes |journal=Curr Opin Struct Biol |volume=15 |issue=3 |pages=313–23 |year=2005 |pmid=15919196 |doi=10.1016/j.sbi.2005.05.002}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|author=Cech T |title=Structural biology. The ribosome is a ribozyme |journal=Science |volume=289 |issue=5481 |pages=878–9 |year=2000 |pmid=10960319 |doi=10.1126/science.289.5481.878}}</ref>
Satır 6 ⟶ 9:
== Etimoloji ve tarih ==
[[Dosya:Eduardbuchner.jpg|thumb|
1700'lerin sonlarında mide salgıları tarafından [[et]]in sindirildiği, [[tükürük]] ve bazı bitki özütlerinin [[nişasta]]yı [[şeker]]lere dönüştürdüğü biliniyordu.<ref name="Reaumur1752">{{Dergi kaynağı| last = de Réaumur | first = RAF | authorlink = René Antoine Ferchault de Réaumur | year = 1752 | title = Observations sur la digestion des oiseaux | journal = Histoire de l'academie royale des sciences | volume = 1752|pages = 266, 461}}</ref> Ancak, bunun hangi mekanizmayla olduğu bilinmiyordu.<ref>Williams, H. S. (1904) [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences] Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007</ref>
Satır 21 ⟶ 24:
{{detaylar|Enzim katalizi}}
[[Dosya:Carbonic anhydrase.png|thumb|right|
Enzimler genelde küresel proteinlerdir, büyüklük olarak 62 amino asitten ([[4-Oksalokrotonat totomeraz|4-oksalokrotonat totomeraz]]'ın monomeri<ref>{{Dergi kaynağı|author=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP |title=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |journal=J. Biol. Chem. |volume=267 |issue=25 |pages=17716–21 |year=1992 |pmid=1339435}}</ref>) 2500 amino asitten fazlasına (hayvan [[yağ asit sentaz]]<ref>{{Dergi kaynağı|author=Smith S |title=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes |url=http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |journal=Faseb J. |volume=8 |issue=15 |pages=1248–59 |year=1994 |pmid=8001737}}</ref>) kadar uzanırlar. Az sayıda RNA-temelli biyolojik katalizörler de mevcuttur, bunların en yaygın olanı [[ribozom]]dur, bunlara ya ''RNA-enzim'' veya [[ribozim]] denir. Enzimlerin etkinliği onların [[dördüncül yapı|üç boyutlu yapısı]] tarafından belirlenir.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Anfinsen C.B.|year= 1973|title= Principles that Govern the Folding of Protein Chains|journal= Science|pages= 223–230|pmid= 4124164|doi= 10.1126/science.181.4096.223|volume= 181}}</ref> Çoğu enzim etki ettikleri substratlardan çok daha büyüktür ve enzimin sadece ufak bir bölümü (3-4 amino asit kalıntısı) doğrudan kataliz ile doğrudan ilişkilidir.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute] Accessed 4 April 2007</ref> Bu katalitik amino asit kalıntıların bulunduğu, substrata bağlanan ve tepkimeyi yürüten bölge [[aktif merkez]] (veya ''aktif bölge'') olarak adlandırılır. Enzimlerde ayrıca kataliz için gerekli olan kofaktörlerin bağlandığı konumlar da mevcuttur. Bazı enzimlerde ayrıca katalizlenen tepkimenin endirekt substrat veya ürünleri olan küçük moleküllerin bağlandığı başka yerler vardır. Bu bağlanma enzimin aktivitesini artırabilir veya azaltabilir, bu da [[geri besleme]]li bir düzenleme yoludur.
Satır 39 ⟶ 42:
==== İndüklenmiş uyum modeli ====
[[Dosya:Induced fit diagram.svg|thumb|
1958'de [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] anahtar ve kilit modelinin bir modifikasyonunu öne sürdü: enzimler göreli olarak esnek yapılar olduklarına göre, substrat enzimle etkileşirken aktif merkezin şekli sürekli olarak substrat tarafından değiştirilmektedir.<ref>{{Dergi kaynağı|doi= 10.1073/pnas.44.2.98|author=Koshland D. E.|year= 1958|title= Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|journal=Proc. Natl. Acad. Sci.|volume=44|issue=2|pages=98–104|pmid= 16590179}}</ref> Bunun sonucu olarak, substrat sadece hareketsiz bir aktif merkeze bağlanmıyor, aktif merkezi oluşturan amino asit [[yan zincir]]leri biçim alarak enzimin katalitik işlevini yerine getirmesini sağlıyorlar. Bazı durumlarda, örneğin [[glikozidaz]]larda, substrat molekül de aktif merkeze girerken şeklini biraz değiştirir.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|year= 2002|title= Glycosidase mechanisms|journal=Curr Opin Chem Biol.|volume=6|issue=5|pages=619–629|pmid= 12413546|doi= 10.1016/S1367-5931(02)00380-0}}</ref> Substrat tamamen bağlanana kadar aktif merkez şeklini değişitirir, o noktada en son şekil ve yükü belirlenmiş olur.<ref>{{Kitap kaynağı|last=Boyer |first=Rodney |title=Concepts in Biochemistry |origyear=2002 |accessdate=2007-04-21 |edition=2nd ed.|publisher=John Wiley & Sons, Inc. |location=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |language=English |isbn=0-470-00379-0 |pages=137–138 |chapter=6}}</ref>
| |||