Naylonla beslenen bakteri

Naylonla beslenen bakteri (Paenarthrobacter ureafaciens KI72), bazı naylon yan ürünlerini sindirebilen bir Paenarthrobacter ureafaciens suşudur.[2] Naylonu sindirebilmek için naylonase olarak bilinen bir grup enzimi kullanır.[3]

Paenarthrobacter ureafaciens
Bilimsel sınıflandırma Bu sınıflandırmayı düzenle
Üst âlem: Bacteria
Şube: Actinobacteria
Sınıf: Actinobacteria
Takım: Micrococcales
Familya: Micrococcaceae
Cins: Paenarthrobacter
Busse 2016[1]
Tür: P. ureafaciens
İkili adlandırma
Paenarthrobacter ureafaciens
Busse 2016[1]
Suş
  • P. ureafaciens KI72

Keşif ve isimlendirmeDüzenle

1975'de bir grup Japon biliminsanı, bir naylon fabrikasındaki atık su havuzlarında, naylon ürünlerine ait 6-aminohexanoate gibi bazı yan ürünleri sindirebilen bir bakteri suşu keşfettiler. Bu suşu ilk başta Achromobacter guttatus olarak isimlendirdiler.[4]

Bakteri 1980'de Flavobacterium cinsine taşındı.[5] 2017'de genomun çözümlenmesiyle birlikte Arthrobacter cinsine ait olduğu belirtildi.[6] 2016'da yılında ise yeniden sınıflandırılarak, Paenarthrobacter ureafaciens ismini almıştır[1] ve Genom Taksonomi Veritabanı'nda P. ureafaciens suşu olarak yer almaktadır.[7]

EnzimlerDüzenle

1977 yılındaki çalışmalar, bakterinin naylon yan ürünlerini sindirmek için kullandığı enzimlerden üçünün, herhangi bir bakteri tarafından üretilen tüm diğer enzim türlerinden farklı olduğunu ve bu enzimlerin insan yapımı naylon yan irinlerinden başka hiçbir madde üzerinde etkisi olmadığını göstermiştir.[8]

Bakterinin sahip olduğu 3 enzim:

  • 6-aminohekzanoat-siklik-dimer hidrolaz]] (EI, NylA, P13398)
  • 6-aminohekzanoat-dimer hidrolaz]] (EII, NylB, P07061)
  • 6-aminohekzanoat-oligomer endohidrolaz]] (EIII, NylC, Q57326)

Her üç enzim de pOAD2 olarak adlandırılan bir plazmid tarafından kodlanmaktadır.[9] Bu plazmid E. coli ye transfer edilebilmiştir.[10]

Bulgular genetikçi Susumu Ohno'yu enzimlerden birinin, 6-aminohekzanoik asit hidrolazın, gendeki bir çerçeve kayması mutasyonu ve bir duplikasyonun kombinasyonu sonucu oluştuğunu düşünmeye itti. Japonya'daki Hyogo Üniversitesi'nden Seiji Negoro'nun önderliğindeki bir takımın çalışmaları, 6-aminohekzanoik asit hidrolazın evriminde çerçeve kayması mutasyonunun etkili olmadığını gösterdi. Ama başka birçok duplikasyon ve çerçeve kayması mutasyonuyla oluşmuş gen bulundu. 2006 yılındaki bir çalışmada yalnızca insanda bunun 407 örneği olduğu gösterildi.

Evrimsel açıdan önemiDüzenle

Naylonla beslenen bakterinin keşfi, evrim ve doğal seleksiyon açısından önem taşımaktadır. Bu bakteriler, 1930'larda naylonun keşfedilmesinden önce doğada var olmayan naylon yan ürünlerini ayrıştırabilecekleri yepyeni bir enzim grubu üretebilmektedirler.[4] Yani bir mutasyon sonucu, doğada daha önceden var olmayan bir maddeyi parçalayacak enzimler üretmişler ve bu sayede doğaya uyum sağlayarak gelişmişlerdir. Bu adaptasyonların ortaya çıkarılması, bir genoma sonradan yeni bir bilgi eklenemeyeceği ve proteinlerin mutasyon ve doğal seleksiyon yoluyla evrimleşemeyecek kadar karmaşık oldukları yönündeki varsayımları çürütücü bir bulgu olmuştur.[11]

İleri ÇalışmalarDüzenle

1995 tarihli bir çalışma ile biliminsanları, Pseudomonas aeruginosa'yı başka hiç bir besin maddesinin olmadığı bir ortamda tutatarak, aynı naylon yan ürünlerini parçalayabilecek şekilde evrim geçirmesi için zorlamaya çalıştılar ve P. aeruginosa NK87 suşunun, KI72 suşu ile aynı enzimleri kullanamadığını gördüler.[12]


KaynakçaDüzenle

  1. ^ a b c Busse HJ. (2016). "Review of the taxonomy of the genus Arthrobacter, emendation of the genus Arthrobacter sensu lato, proposal to reclassify selected species of the genus Arthrobacter in the novel genera Glutamicibacter gen. nov., Paeniglutamicibacter gen. nov., Pseudoglutamicibacter gen. nov., Paenarthrobacter gen. nov. and Pseudarthrobacter gen. nov., and emended description of Arthrobacter roseus". Int J Syst Evol Microbiol. 66: 9-37. doi:10.1099/ijsem.0.000702. 
  2. ^ Takehara I, Fujii T, Tanimoto Y, (Ocak 2018). "Metabolic pathway of 6-aminohexanoate in the nylon oligomer-degrading bacterium Arthrobacter sp. KI72: identification of the enzymes responsible for the conversion of 6-aminohexanoate to adipate". Applied Microbiology and Biotechnology. 102 (2): 801-814. doi:10.1007/s00253-017-8657-y. PMID 29188330. 
  3. ^ Michael Le Page (Mart 2009). "Five classic examples of gene evolution". New Scientist. 
  4. ^ a b Kinoshita, S., Kageyama, S., Iba, K., Yamada, Y., Okada, H., (1975). "Utilization of a cyclic dimer and linear oligomers of e-aminocaproic acid by Achromobacter guttatus KI 72". Agricultural and Biological Chemistry. 39 (6): 1219-23. doi:10.1271/bbb1961.39.1219. ISSN 0002-1369. 
  5. ^ Negoro S, Shinagawa H, Nakata A, Kinoshita S, Hatozaki T, Okada H, (Temmuz 1980). "Plasmid control of 6-aminohexanoic acid cyclic dimer degradation enzymes of Flavobacterium sp. KI72". Journal of Bacteriology. 143 (1): 238-245. doi:10.1128/JB.143.1.238-245.1980. PMID 7400094. 
  6. ^ Takehara I, Kato DI, Takeo M, Negoro S, (27 Nisan 2017). "Draft Genome Sequence of the Nylon Oligomer-Degrading Bacterium Arthrobacter sp. Strain KI72". Genome Announcements. 5 (17). doi:10.1128/genomeA.00217-17. PMID 28450506. 
  7. ^ "GTDB - GCF_002049485.1". Genome Taxonomy Database, revision 95. 2020. 
  8. ^ S. Kinoshita, S. Negoro, M. Muramatsu, Vs. Bisaria, S. Sawada, H. Okada (1 Kasım 1977). "6-Aminohexanoic Acid Cyclic Dimer Hydrolase. A New Cyclic Amide Hydrolase Produced by Achromobacter Guttatus KI74". European Journal of Biochemistry. 80 (2): 489-495. doi:10.1111/j.1432-1033.1977.tb11904.x. PMID 923591. 
  9. ^ Negoro S, Ohki T, Shibata N ve diğerleri. (Haziran 2007). "Nylon-oligomer degrading enzyme/substrate complex: catalytic mechanism of 6-aminohexanoate-dimer hydrolase". J. Mol. Biol. 370 (1): 142-56. doi:10.1016/j.jmb.2007.04.043. PMID 17512009. 
  10. ^ Negoro S, Taniguchi T, Kanaoka M, Kimura H, Okada H (Temmuz 1983). "Plasmid-determined enzymatic degradation of nylon oligomers". J. Bacteriol. 155 (1): 22-31. doi:10.1128/JB.155.1.22-31.1983. PMC 217646 $2. PMID 6305910. 
  11. ^ Numbers Ronald L. (2006). The Creationists: From Scientific Creationism to Intelligent Design (Expanded ed., 1st Harvard University Press pbk. bas.). Cambridge, Massachusetts: Harvard University Press. ISBN 978-0-674-02339-0. LCCN 2006043675. OCLC 69734583. 
  12. ^ Prijambada ID, Negoro S, Yomo T, Urabe I (Mayıs 1995). "Emergence of nylon oligomer degradation enzymes in Pseudomonas aeruginosa PAO through experimental evolution". Appl. Environ. Microbiol. 61 (5): 2020-2. doi:10.1128/AEM.61.5.2020-2022.1995. PMC 167468 $2. PMID 7646041.