Kofaktör (biyokimya): Revizyonlar arasındaki fark
[kontrol edilmiş revizyon] | [kontrol edilmiş revizyon] |
İçerik silindi İçerik eklendi
"Cofactor (biochemistry)" sayfasının çevrilmesiyle oluşturuldu. Etiketler: İçerik Çevirmeni İçerik Çevirmeni 2 |
Khutuck Bot (mesaj | katkılar) k Bot: Kaynak ve içerik düzenleme (hata bildir) |
||
3. satır:
Bir '''kofaktör''', bir [[Enzim|enzimin]] bir [[Kataliz|katalizör]] olarak aktivitesi için gerekli olan, bir [[Kimyasal reaksiyon|kimyasal reaksiyonun]] hızını artıran, [[protein]] olmayan bir [[Bileşik|kimyasal bileşik]] veya metalik iyondur. Kofaktörler, [[Biyokimya|biyokimyasal]] dönüşümlere yardımcı olan "yardımcı moleküller" olarak düşünülebilir. Kofaktörler tipik olarak, işlevlerini enzimlere bağlı kalarak yerine getirmeleri açısından [[Ligand (biyokimya)|ligandlardan]] farklılık gösterir.
Kofaktörler iki türe ayrılabilir: inorganik iyonlar ve koenzimler adı verilen karmaşık [[Organik bileşik|organik moleküller]].<ref>{{Kitap kaynağı|başlık=Coenzyme, Cofactor and Prosthetic Group – Ambiguous Biochemical Jargon|sayfalar=93–94|yer=Kuala Lumpur|yayıncı=Biochemical Education|yıl=2010}}</ref> Koenzimler çoğunlukla [[Vitamin|vitaminlerden]] ve diğer organik [[Besin|temel besinlerden]] küçük miktarlarda elde edilir. (Bazı bilim adamlarının "kofaktör" teriminin kullanımını inorganik maddelerle sınırladığına dikkat edin; burada her iki tip de yer almaktadır.<ref>{{Web kaynağı|url=http://academic.brooklyn.cuny.edu/biology/bio4fv/page/coenzy_.htm|başlık=coenzymes and cofactors|erişimtarihi=
Kofaktörsüz inaktif bir enzime [[Enzim|apoenzim]], kofaktörlü tam enzime ise [[Enzim|holoenzim]] denir.<ref name="Metzler">{{Kitap kaynağı|url=https://archive.org/details/biochemistrychem0002metz|başlık=Biochemistry: the chemical reactions of living cells|sürüm=2nd|yer=San Diego|yayıncı=Harcourt/Academic Press|yıl=2001|isbn=978-0-12-492540-3}}</ref>
Bazı enzimler veya enzim kompleksleri birkaç kofaktör gerektirir. Örneğin, [[glikoliz]] ve [[Krebs döngüsü|sitrik asit döngüsünün]] birleşim yerindeki multienzim kompleksi piruvat dehidrojenaz <ref>{{Kitap kaynağı|başlık=Thiamine: catalytic mechanisms in normal and disease states|sayfa=588|yer=New York, N.Y|yayıncı=Marcel Dekker|yıl=2004|isbn=978-0-8247-4062-7}}</ref>, beş organik kofaktör ve bir metal iyonu gerektirir: gevşek şekilde bağlı tiamin pirofosfat (TPP), kovalent bağlı lipoamid ve flavin adenin dinükleotid (FAD), kosubstratlar [[Nikotinamid adenin dinükleotit|nikotinamid adenin dinükleotid]] (NAD<sup>+</sup>) ve [[koenzim A]] (CoA) ve bir metal iyonu (Mg<sup>2+</sup>).<ref>{{Haber kaynağı|url=https://chem.libretexts.org/Core/Biological_Chemistry/Metabolism/Catabolism/Pyruvate_Dehydrogenase_Complex|başlık=Pyruvate Dehydrogenase Complex|erişimtarihi=10 Mayıs 2017
Organik kofaktörler genellikle [[Vitamin|vitaminlerdir]] veya [[Vitamin|vitaminlerden]] yapılırlar. [[Adenozin trifosfat|ATP]], [[koenzim A]], FAD ve [[Nikotinamid adenin dinükleotit|NAD<sup>+</sup>]] gibi birçoğu yapılarının bir parçası olarak [[Nükleotit|nükleotid]] [[Adenozin monofosfat|adenozin monofosfatı]] (AMP) içerir. Bu ortak yapı, eski bir [[RNA dünyası hipotezi|RNA dünyasındaki]] [[Ribozim|ribozimlerin]] bir parçası olarak ortak bir evrimsel köken yansıtabilir. Molekülün AMP kısmının, enzimin koenzimi farklı katalitik merkezler arasında değiştirmek için "kavrayabileceği" bir tür "kulp" olarak kabul edilebileceği öne sürülmüştür. <ref name="Denessiouk">{{Akademik dergi kaynağı|başlık=Adenine recognition: a motif present in ATP-, CoA-, NAD-, NADP-, and FAD-dependent proteins|tarih=
==
{{Kaynakça|30em}}
==
* {{
== Dış bağlantılar ==
|