Enzim: Revizyonlar arasındaki fark

1958'de [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] anahtar ve kilit modelinin bir modifikasyonunu öne sürdü: enzimler göreli olarak esnek yapılar olduklarına göre, substrat enzimle etkileşirken aktif merkezin şekli sürekli olarak substrat tarafından değiştirilmektedir.<ref>{{Dergi kaynağı|doi= 10.1073/pnas.44.2.98|author=Koshland D. E.|year= 1958|title= Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|journal=Proc. Natl. Acad. Sci.|volume=44|issue=2|pages=98–104|pmid= 16590179}}</ref> Bunun sonucu olarak, substrat sadece hareketsiz bir aktif merkeze bağlanmıyor, aktif merkezi oluşturan amino asit [[yan zincir]]leri biçim alarak enzimin katalitik işlevini yerine getirmesini sağlıyorlar. Bazı durumlarda, örneğin [[glikozidaz]]larda, substrat molekül de aktif merkeze girerken şeklini biraz değiştirir.<ref>{{Dergi kaynağı|author=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|year= 2002|title= Glycosidase mechanisms|journal=Curr Opin Chem Biol.|volume=6|issue=5|pages=619–629|pmid= 12413546|doi= 10.1016/S1367-5931(02)00380-0}}</ref> Substrat tamamen bağlanana kadar aktif merkez şeklini değişitirir, o noktada en son şekil ve yükü belirlenmiş olur.<ref>{{Kitap kaynağı|last=Boyer |first=Rodney |title=Concepts in Biochemistry |origyear=2002 |accessdate=2007-04-21 |edition=2nd ed.|publisher=John Wiley & Sons, Inc. |location=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |language=English |isbn=0-470-00379-0 |pages=137–138 |chapter=6}}</ref>

 

Enzimler birkaç farklı yolla çalışırlar, bunların hepsi [[aktivasyon enerjisi]]ni (ΔG^‡) azaltır:<ref>Fersht, A (1985) ''Enzyme Structure and Mechanism'' (2nd ed) p50–52 W H Freeman & co, New York ISBN 0-7167-1615-1</ref>

* Geçiş durumunu stabilize olduğu bir ortam yaratarak (örneğin, substratın şeklini zorlayarak - substrat/ürün molekülünün geçiş hâl biçimine bağlanarak enzim bağlı substrat(ları) çarpıtır ve geçişin tamamlanması için gerekli enerji miktarını azaltır)