Vikipedi

Enzim: Revizyonlar arasındaki fark

Etkileşimli olarak geçmişe göz at
[kontrol edilmiş revizyon][kontrol edilmiş revizyon]
← Önceki sürümle aradaki farkSonraki sürümle aradaki fark →
İçerik silindi İçerik eklendi
GörselVikimetin
k İBP 14 7 AWB ile
→‎İnhibisyon: tersinmez inhibisyon ayrı başlık altında gösterilmiştir.
Etiketler: potansiyel vandalizm Görsel Düzenleyici
135. satır:
Sınırlı yarışmalı inhibisyon, veya yarı-yarışmalı inhibisyonda (İng. ''noncompetitive competition''), inhibitör serbest enzime değil, ancak ES-kompleksine bağlanabilir. Oluşan EIS-kompleksi enzimatik bakımdan inaktiftir. Bu tür inhibisyona ender rastlanır ama çokbirimli (multimerik) enzimlerde olabilir.
 
;Yarışmasız inhbisyon
Yarışmasız inhbisyon, veya yarışma dışı engellemede (İng. ''uncompetitive competition''), inhibitör enzim ve substratla aynı zamanda bağlanabilirler, yani bu tanım icabı, aktif merkeze hiçbir zaman bağlanmazlar. Hem EI hem de EIS kompleksleri enzimatik bakımdan inaktiftir. Yarışmalı inhibisyondakinden farklı olarak, substrat konsantrasyonu artırılarak inhibitörün enzime bağlanmasını azaltmak mümkün değildir, bu yüzden görünür V<sub>max</sub> değişir. Ama substrat enzime hâlâ bağlanabildiği için K<sub>m</sub> aynı kalır.
 
;Karışık inhibisyon
 
Bu tür inhibisyon sınırlı yarışmalı olana benzer, ama EIS-kompleksinde kısmî enzim aktivitesi vardır.
145. satır:
 
[[Dosya:Methotrexate and folic acid compared.png||thumb|400px|right|Folik asit koenzimi (solda) ve anti kanser ilacı metotraksat yapı olarak birbirlerine çok benzerler. Bunu sonucu olarak metotraksat, folat kullanan pek çok enzimin yarışmalı inhibitörüdür.]]
'''Tersinmez İnhibisyon '''
 
[[EnzimBu inhibitörleri#Tersinmeztür inhibitörler|Tersinmezinhibisyon inhibitörler]]da enzimle tepkirinhibitör tepkimeye uğrar ve protein ile [[kovalent bağ|kovalent]] bir eklenti meydana getirir. Meydana gelen inaktivasyon tersinmez. Bu tür bileşiklerden olan [[eflornitin]], parazitik hastalık olan [[uyku hastalığı]]nın tedavisinde kullanılır.<ref name="Poulin">Poulin R, Lu L, Ackermann B, Bey P, Pegg AE. [http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 ''Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.''] J Biol Chem. 1992 January 5;267(1):150–8. PMID 1730582</ref> [[Penisilin]] ve [[aspirin]] de benzer şekilde etkirler. Bu ilaçlar aktif merkeze bağlanınca enzim bunları etkinleşmiş bir şekle dönüştürür, bu da enzimin bir veya birkaç amino asit kalıntısı ile tersinmez olarak tepkir.
 
=== Etkisizleştiricilerin kullanımı ===
"https://tr.wikipedia.org/wiki/Enzim" sayfasından alınmıştır